EF-Ts
| EF-Ts, bacterial | |
|---|---|
| Identifikasi | |
| Simbol | EF-Ts/EF-1B |
| InterPro | IPR001816 |
| EF-Ts dimerisation domain | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikasi | |||||||||
| Simbol | EF_TS | ||||||||
| Pfam | PF00889 | ||||||||
| InterPro | IPR014039 | ||||||||
| |||||||||
EF-Ts (elongation factor thermo stable) adalah salah satu faktor elongasi prokariota. Protein ini ditemukan dalam mitokondria manusia sebagai TSFM. Protein ini serupa dengan EF-1B pada eukariota.
EF-Ts berfungsi sebagai faktor penukar nukleotida guanin untuk EF-Tu (elongation factor thermo unstable), yang mengatalisis pelepasan guanosina difosfat dari EF-Tu. Hal ini memungkinkan EF-Tu untuk berikatan dengan molekul guanosina trifosfat yang baru, melepaskan EF-Ts, dan melanjutkan untuk mengatalisis penambahan tRNA aminoasil lainnya.[1]
Struktur
Protein Qβ-Replikase adalah protein tetramerik, yang berarti protein ini mengandung empat subunit. Subunit-subunit tersebut adalah dua faktor elongasi, EF-Tu & EF-Ts, subunit protein ribosom S1, dan subunit-β RNA polimerase dependen-RNA. Kedua faktor elongasi tersebut membentuk struktur heterodimer yang dikenal sebagai kompleks faktor elongasi, yang diperlukan untuk aktivitas polimerisasi subunit-β RDRP.[2] Komponen struktur sekundernya terdiri dari heliks-α, lembaran-β, dan barel-β.
EF-Ts mencakup sebagian besar bagian atas protein, sementara EF-Tu membentuk setengah bagian bawah tempat barel-beta terlihat. Konformasinya dianggap terbuka ketika tidak ada nukleotida guanin yang terikat pada situs aktif di EF-Tu. Rantai EF-Ts mengandung empat domain penting, yaitu domain C-terminal, domain N-terminal, domain dimerisasi, dan domain inti yang semuanya memainkan peran spesifik dalam struktur dan fungsi protein. Domain dimerisasi mengandung empat heliks-α antiparalel yang menjadi sumber utama kontak antara EF-Tu dan EF-Ts untuk membentuk struktur dimer.[3]
Domain
Domain N-terminal membentang dari residu 1-54 (n1-n54), domain inti dari n55-n179, domain dimerisasi dari n180-n228, dan terakhir domain C-terminal dari n264-n282. Domain inti mengandung dua subdomain, C dan N, yang berinteraksi masing-masing dengan domain 3 dan 1 dari EF-Tu.[4]
Jalur proses elongasi
EF-Ts berfungsi sebagai faktor penukar nukleotida guanin, yang mengatalisis reaksi dari EF-Tu*GDP (bentuk tidak aktif) menjadi EF-Tu*GTP (aktif). EF-Tu (aktif) kemudian mengirimkan aminoasil-tRNA ke ribosom. Oleh karena itu, peran utama EF-Ts adalah mendaur ulang EF-Tu kembali ke keadaan aktifnya untuk menyelesaikan siklus elongasi lainnya.
Sebagian besar jalur ini dilakukan melalui perubahan konformasi domain 1 EF-Tu yang berisi situs aktif dan manipulasi wilayah sakelar 1 & 2 oleh ribosom dan tRNA. Pertama, di domain 1 EF-Tu, situs aktivitas GTPase diblokir oleh serangkaian residu hidrofobik yang menghalangi residu katalitik His 84 dalam bentuk tidak aktif sebelum aktivasi melalui EF-Ts.[5] Setelah tRNA terikat pada EF-Tu, ia kemudian dikirim ke Ribosom yang menghidrolisis GTP sehingga EF-Tu memiliki afinitas yang lebih rendah untuk mengikat tRNA. Ribosom melakukan ini melalui manipulasi wilayah sakelar 1; setelah hidrolisis GTP, struktur sekunder beralih dari terutama heliks-α menjadi β-hairpin.[6] EF-Tu kemudian dilepaskan dari ribosom dalam keadaan tidak aktif, menyelesaikan siklus sampai diaktifkan kembali oleh EF-Ts.
Heliks D dari EF-Tu harus berinteraksi dengan domain N-terminal EF-Ts untuk pertukaran nukleotida guanin. Sebuah studi baru-baru ini meneliti kinetika reaksi pertukaran nukleotida guanin dengan memutasi residu tertentu pada heliks D EF-Tu untuk melihat residu utama yang terlibat dalam jalur tersebut. Mutasi Leu148 dan Glu 152 menurunkan laju pengikatan domain N-terminal EF-Ts ke Heliks D secara signifikan, yang menyimpulkan bahwa kedua residu ini memainkan peran penting dalam jalur reaksi.[7]
Konservasi asam amino antarorganisme
Artikel ini berfokus pada EF-Ts seperti yang ada pada bakteriofag Qβ; namun, banyak organisme menggunakan proses elongasi yang serupa dengan protein yang memiliki fungsi yang hampir sama dengan EF-Ts. EF-Ts termasuk dalam kelompok protein yang dikenal sebagai faktor penukar nukleotida guanin, yang ditemukan di banyak jalur biokimia yang berbeda, dan juga dalam superfamili tsf. Sebagian besar konservasi asam amino yang terlihat antara organisme lain terletak di domain N-terminal tempat EF-Ts berikatan dengan EF-Tu dan pertukaran nukleotida guanin terjadi. Di bawah ini adalah penyelarasan domain N-Terminal EF-Ts yang penting sebagaimana adanya pada organisme lain.
E. coli: 8-LVKELRERTGAGMMDCKKALT-20 Templat:UniProt LacBS: 8-LVAELRKRTEVSITKAREALS-20 Templat:UniProt (jamur, mitokondria) Bos taurus: 8-LLMKLRRKTGYSFINCKKALE-20 Templat:UniProt (mamalia, mitokondria) Drosophila: 8-ALAALRKKTGYTFANCKKALE-20 Templat:UniProt (serangga, mitokondria) konservasi : **.:* : ..::**
Templat:Cleanup section Asam amino yang terkonservasi pada keempatnya adalah Leu12 dan Arg18 (huruf yang terlihat tebal di atas). Dapat disimpulkan bahwa kedua residu ini memainkan peran penting dalam pertukaran nukleotida guanin karena keduanya adalah satu-satunya dua residu yang terkonservasi sepenuhnya. Pada eukariota, EF-1 melakukan fungsi yang sama, dan mekanisme untuk pertukaran nukleotida guanin hampir identik dengan EF-Ts meskipun terdapat perbedaan struktural antara kedua faktor elongasi tersebut.[3]
Lihat pula
- Faktor elongasi prokariota
- EF-Tu (elongation factor thermo unstable)
- EF-G (elongation factor G)
- EF-P (elongation factor P)
- Translasi protein
- GTPase
Referensi
- ^ Kawashima T, Berthet-Colominas C, Wulff M, Cusack S, Leberman R (February 1996). "The structure of the Escherichia coli EF-Tu.EF-Ts complex at 2.5 A resolution". Nature. 379 (6565): 511–8. doi:10.1038/379511a0. PMID 8596629. S2CID 4273375.
- ^ Tomita K (September 2014). "Structures and functions of Qβ replicase: translation factors beyond protein synthesis". International Journal of Molecular Sciences. 15 (9): 15552–70. doi:10.3390/ijms150915552. PMC 4200798. PMID 25184952.
- ^ a b Parker J (2001). "Elongation Factors; translation". Encyclopedia of Genetics. hlm. 610–611.
- ^ Spremulli LL, Coursey A, Navratil T, Hunter SE (2004). "Initiation and elongation factors in mammalian mitochondrial protein biosynthesis". Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology. 77: 211–61. doi:10.1016/S0079-6603(04)77006-3. ISBN 9780125400770. PMID 15196894.
- ^ Schmeing TM, Voorhees RM, Kelley AC, Gao YG, Murphy FV, Weir JR, Ramakrishnan V (October 2009). "The crystal structure of the ribosome bound to EF-Tu and aminoacyl-tRNA". Science. 326 (5953): 688–694. Bibcode:2009Sci...326..688S. doi:10.1126/science.1179700. PMC 3763470. PMID 19833920.
- ^ Schuette JC, Murphy FV, Kelley AC, Weir JR, Giesebrecht J, Connell SR, et al. (March 2009). "GTPase activation of elongation factor EF-Tu by the ribosome during decoding". The EMBO Journal. 28 (6): 755–65. doi:10.1038/emboj.2009.26. PMC 2666022. PMID 19229291.
- ^ Wieden HJ, Gromadski K, Rodnin D, Rodnina MV (February 2002). "Mechanism of elongation factor (EF)-Ts-catalyzed nucleotide exchange in EF-Tu. Contribution of contacts at the guanine base". The Journal of Biological Chemistry. 277 (8): 6032–6. doi:10.1074/jbc.M110888200. PMID 11744709.
 | Artikel bertopik enzim ini adalah sebuah rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia dengan mengembangkannya. |
Content Disclaimer
Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.
- The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
- There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
- It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
- Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
- Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.