Prolina

Prolina
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas (S)-pirolidyno-2-karboksylowy
	Inne nazwy i oznaczenia
	L-prolina, Pro, P
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C5H9NO2
Masa molowa	115,13 g/mol
Wygląd	krystaliczne ciało stałe
	Identyfikacja
Numer CAS	147-85-3 (L-prolina); 344-25-2 (D-prolina); 609-36-9 racemat
PubChem	614
DrugBank	NUTR00047
SMILES
	OC(=O)[C@@H]1CCCN1
Właściwości
Temperatura topnienia	221 °C (L-prolina)
Kwasowość (pKa)	pKa1: 2,0, pKa2: 10,5
Punkt izoelektryczny	6,30
Niebezpieczeństwa
	Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Substancja nie jest klasyfikowana jako; niebezpieczna według kryteriów GHS; (na podstawie podanej karty charakterystyki).
Numer RTECS	TW3584000
	Podobne związki
Podobne związki	hydroksyprolina
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
	Multimedia w Wikimedia Commons

Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą, lecz aminą drugorzędową). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30^[1].

Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów).

Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. Przekształcenie proliny w hydroksyprolinę jest katalizowane przez hydroksylazę prolinową w obecności koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mogą prowadzić do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.

Katabolizm

Katabolizm proliny zachodzi w mitochondriach. Nie ulega ona transaminacji i musi być najpierw przekształcona do glutaminianu^[2].

Początkowo prolina utleniana jest do Δ¹-pyrolino-5-karboksylanu, reakcja ta katalizowana przez dehydrogenazę prolinową, której koenzymem jest NAD⁺. Przekształca się on w γ-semialdehyd L-glutaminowy^[2].

γ-semialdehyd L-glutaminowy ulega utlenieniu do L-glutaminianu przy udziale dehydrogenazy Δ¹-pyrolino-5-karboksylowej (zwanej również dehydrogenazą semialdehydo-L-glutaminianowej), której koenzymem jest NAD⁺^[2].

Zaburzenia metaboliczne związane z katabolizmem proliny^[2]

Hiperprolinemia typu I - defekt metaboliczny dehydrogenazy prolinowej
Hiperprolinemia typu II - defekt metaboliczny dehydrogenazy Δ¹-pyrolino-5-karboksylowej

Przypisy

↑ ^a ^b ^c CRC Handbook of Chemistry and Physics. Wyd. 83. Boca Raton: CRC Press, 2003, s. 7-1.
↑ ^a ^b ^c ^d Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów, [w:] Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., David A.D.A. Bender David A.D.A., Kathleen M.K.M. Botham Kathleen M.K.M., Peter J.P.J. Kennelly Peter J.P.J., P. AnthonyP.A. Weil P. AnthonyP.A., Biochemia Harpera Ilustrowana, wyd. VII, PZWL Wydawnictwo Lekarskie, 2018, s. 379, 381, ISBN 978-83-200-5410-1 (pol.).

[CRC-1] CRC Handbook of Chemistry and Physics. Wyd. 83. Boca Raton: CRC Press, 2003, s. 7-1.

[:0-2] Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów, [w:] Victor W.V.W. Rodwell Victor W.V.W., David A.D.A. Bender David A.D.A., Kathleen M.K.M. Botham Kathleen M.K.M., Peter J.P.J. Kennelly Peter J.P.J., P. AnthonyP.A. Weil P. AnthonyP.A., Biochemia Harpera Ilustrowana, wyd. VII, PZWL Wydawnictwo Lekarskie, 2018, s. 379, 381, ISBN 978-83-200-5410-1 (pol.).

[waregz-3] Aminokwasy warunkowo egzogenne dla człowieka.

[egz-4] ↑ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h Aminokwasy egzogenne dla człowieka.

[1]

[2]

[A]

[B]

Prolina

Katabolizm

Zaburzenia metaboliczne związane z katabolizmem proliny[2]

Przypisy

Content Disclaimer

Zaburzenia metaboliczne związane z katabolizmem proliny^[2]