Penghambat tripsin

a wireframe representation of TI
representasi "kerangka kawat" TI

Penghambat tripsin (Bahasa Inggris: trypsin inhibitor, disingkat TI) adalah protein dan sejenis penghambat protease serin (serpin) yang mengurangi aktivitas biologis tripsin dengan mengendalikan aktivasi dan reaksi katalitik protein.[1] Tripsin adalah enzim yang terlibat dalam pemecahan berbagai protein, terutama sebagai bagian dari pencernaan pada manusia dan hewan seperti monogastrik dan ruminansia muda. Serpin – termasuk penghambat tripsin – adalah penghambat yang tidak dapat dibalik dan seperti substrat bunuh diri.[2][3]

Ia secara destruktif mengubah tripsin sehingga membuatnya tidak tersedia untuk berikatan dengan protein untuk proses pencernaan.[4] Akibatnya, penghambat protease yang mengganggu aktivitas pencernaan memiliki efek antinutrisi. Oleh karena itu, penghambat tripsin dianggap sebagai faktor antinutrisi atau ANF.[5] Selain itu, penghambat tripsin sebagian mengganggu fungsi kimotripsin.

Tripsinogen adalah bentuk tripsin yang tidak aktif, bentuk tidak aktifnya memastikan aspek protein tubuh, seperti pankreas dan otot, tidak dipecah. Ia terbentuk di pankreas dan diaktifkan menjadi tripsin dengan enteropeptidase.[6] Kimotripsinogen adalah bentuk kimotripsin yang tidak aktif dan memiliki fungsi yang mirip dengan tripsin.

Kehadiran penghambat tripsin telah ditemukan menyebabkan pertumbuhan yang terhambat serta penyakit metabolisme dan pencernaan.[7] Selain itu, hipertrofi pankreas merupakan kejadian umum pada konsumsi penghambat tripsin.[8] Kehadiran penghambat tripsin dalam suatu produk mengurangi efisiensi protein dan oleh karena itu mengakibatkan tubuh konsumen tidak dapat memanfaatkan protein secara efisien dan penuh.[9]

Fungsi

Penghambat tripsin terdapat dalam berbagai makanan seperti kedelai, biji-bijian, sereal, dan berbagai kacang-kacangan lainnya.[10] Fungsi utama penghambat tripsin dalam makanan ini adalah sebagai mekanisme pertahanan. Dengan adanya komponen berbahaya ini, hewan liar belajar bahwa makanan apa pun yang mengandung penghambat tripsin adalah makanan yang harus dihindari. Penghambat tripsin juga penting untuk proses biologis di dalam tumbuhan.

Penghambat tripsin juga dapat terjadi secara alami di pankreas hewan seperti sapi. Fungsinya adalah untuk melindungi hewan dari aktivasi tripsinogen dan/atau kimotripsinogen secara tidak sengaja.[11]

Inaktivasi

Penghambat tripsin tidak tahan panas, oleh karena itu dengan memanaskan makanan ini, penghambat tripsin akan hilang dan makanan tersebut menjadi aman untuk dikonsumsi.[12] Merebus kedelai selama 14 menit akan menonaktifkan sekitar 80% penghambat, dan selama 30 menit menonaktifkan sekitar 90%. Pada suhu yang lebih tinggi, misalnya dalam panci tekan, waktu memasak yang lebih singkat diperlukan.[13] Tes ELISA dapat digunakan untuk mengukur tingkat deaktivasi yang dicapai.

Penggunaan dalam industri komersial

Penggunaan penghambat tripsin yang paling menonjol adalah pakan ternak. Kedelai merupakan bahan populer dalam pakan ternak, oleh karena itu penghambat tripsin dapat menjadi perhatian karena keberadaannya dalam kedelai. Sebagian besar kedelai yang digunakan dalam pakan ternak diubah menjadi tepung kedelai dan melalui proses tersebut penghambat tripsin dihilangkan karena perlakuan panas. Namun, percobaan telah dilakukan pada hewan yang mengonsumsi penghambat tripsin aktif dan mereka secara konsisten mengalami penurunan berat badan.

Sumber komersial utama
Sumber Penghambat Berat molekul Kekuatan penghambatan Detail
Plasma darah antitripsin α1 52 kDa Juga dikenal sebagai "penghambat tripsin serum"
Kacang kratok 8–10 kDa 2,2 kali berat Campuran dari enam penghambat berbeda
Pankreas dan paru-paru bovinae Aprotinin 6,5 kDa 2,5 kali berat Juga dikenal sebagai BPTI (penghambat tripsin pankreas dasar) dan penghambat Kunitz. Penghambat pankreas yang paling terkenal. Menghambat beberapa serin protease serin yang berbeda.
Putih telur burung mentah Ovomusin 8–10 kDa 1,2 kali berat Ovomukoid adalah campuran dari beberapa penghambat protease glikoprotein yang berbeda.
Kedelai 20,7–22,3 kDa 1,2 kali berat Campuran dari beberapa penghambat yang berbeda. Semuanya juga mengikat kimotripsin pada tingkat yang lebih rendah.

Sebuah studi yang mengungkapkan bahwa penghambat protease dari telur siput murbai (Pomacea canaliculata), berinteraksi sebagai penghambat tripsin dengan protease predator potensial, dilaporkan pada tahun 2010, bukti langsung pertama untuk mekanisme ini di kerajaan hewan.[14]

Signifikansi klinis

Peptida tumor-associated trypsin inhibitor (TATI) telah digunakan sebagai penanda karsinoma ovarium mukosa, karsinoma urotelial, dan karsinoma sel ginjal. TATI dimetabolisme oleh ginjal dan karenanya meningkat pada pasien dengan gagal ginjal. Kadar TATI dapat meningkat pada proses non-neoplastik seperti pankreatitis dan dapat digunakan sebagai penanda prognostik dalam konteks ini (kadar di atas 70 mikrogram/L dikaitkan dengan prognosis yang buruk).

Lima puluh persen karsinoma ovarium musinosa stadium I dikaitkan dengan peningkatan TATI, dan hampir 100% tumor stadium IV menunjukkan peningkatan TATI.

Delapan puluh lima hingga 95% adenokarsinoma pankreas dikaitkan dengan peningkatan TATI (tetapi peningkatan pada pankreatitis membatasi kegunaan klinis TATI dalam konteks ini, lihat di atas).

Enam puluh persen adenokarsinoma lambung menunjukkan peningkatan TATI, khususnya tumor tipe infiltratif difus/cincin segel. Dengan demikian, TATI melengkapi CEA, yang meningkat secara eksklusif pada adenokarsinoma tipe usus di lambung.

Pada karsinoma urotelial, ekspresi TATI bervariasi dengan stadium, mulai dari 20% pada tumor stadium rendah hingga 80% pada tumor stadium tinggi.

Sensitivitas TATI dalam konteks karsinoma sel ginjal sekitar 70%. Peningkatan TATI lebih mungkin terlihat pada pasien dengan penyakit stadium lanjut.

Pada hampir semua jenis tumor yang diteliti, TATI merupakan penanda prognosis yang buruk.[15]

Referensi

  1. ^ "Trypsin Inhibitors". Sigma-Aldrich.
  2. ^ Cohen, Maja; Davydov, Olga; Fluhr, Robert (2019-02-05). "Plant serpin protease inhibitors: specificity and duality of function". Journal of Experimental Botany. 70 (7). Society for Experimental Biology (OUP): 2077–2085. doi:10.1093/jxb/ery460. ISSN 0022-0957. PMID 30721992.
  3. ^ Silverman, Gary A.; Bird, Phillip I.; Carrell, Robin W.; Church, Frank C.; Coughlin, Paul B.; Gettins, Peter G.W.; Irving, James A; Lomas, David A.; Luke, Cliff J.; Moyer, Richard W.; Pemberton, Philip A.; Remold-O'Donnell, Eileen; Salvesen, Guy S.; Travis, James; Whisstock, James C. (2001). "The Serpins Are an Expanding Superfamily of Structurally Similar but Functionally Diverse Proteins". Journal of Biological Chemistry. 276 (36). American Society for Biochemistry and Molecular Biology (Elsevier): 33293–33296. doi:10.1074/jbc.r100016200. ISSN 0021-9258. PMID 11435447. S2CID 18684515.
  4. ^ Farady, Christopher J.; Craik, Charles S. (2010-11-04). "Mechanisms of Macromolecular Protease Inhibitors". ChemBioChem. 11 (17). Chemistry Europe (Wiley): 2341–2346. doi:10.1002/cbic.201000442. ISSN 1439-4227. PMC 4150018. PMID 21053238. NIHMSID 336639.
  5. ^ Aviles-Gaxiola, S., Chuck-Hernandez, C., and Serna Saldivar, S.O (2018). "Inactivation methods of trypsin inhibitor in legumes: a review". Journal of Food Science. 83 (1): 17–29. doi:10.1111/1750-3841.13985. PMID 29210451.{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: Banyak nama: daftar penulis (link)
  6. ^ Hirota, M., Ohmuraya, M., and Baba, H. (2006). "The role of trypsin, trypsin inhibitor and trypsin receptor in the onset and aggravation of pancreatitis". Journal of Gastroenterology. 41 (9): 832–836. doi:10.1007/s00535-006-1874-2. PMID 17048046. S2CID 19643108.{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: Banyak nama: daftar penulis (link)
  7. ^ Coscueta, Pintado, Pico, Knobel, Boschetti, Malpiede, and Nerli (2017). "Continuous method to determine the trypsin inhibitor activity in soybean flour". Food Chemistry. 214: 156–161. doi:10.1016/j.foodchem.2016.07.056. hdl:11336/65435. PMID 27507460.{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: Banyak nama: daftar penulis (link)
  8. ^ Hwang, Foard, Wei. "A Soybean Trypsin Inhibitor". The Journal of Biological Chemistry. 252: 1099–1101. doi:10.1016/S0021-9258(19)75211-9.{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: Banyak nama: daftar penulis (link)
  9. ^ Klomklao, Benjakul, Kishimura, Chaijan (2011). "Extraction, purification and properties of trypsin inhibitor from Thai mung bean (Vigna radiata (L.) R. Wilczek)". Food Chemistry. 129 (4): 1348–1354. doi:10.1016/j.foodchem.2011.05.029.{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: Banyak nama: daftar penulis (link)
  10. ^ Renee, Janet. "Foods containing protease". Healthy Eating | SF Gate.
  11. ^ "Trypsin Inhibitors". Worthington Biochemical Corporation. Diarsipkan dari asli tanggal 2018-11-16. Diakses tanggal 2018-11-16.
  12. ^ Kadam, S.S., and Smithard, R.R. (1987). "Effects of heat treatments on trypsin inhibitor and hemagglutinating activities in winged bean". Plants Foods for Human Nutrition. 37 (2): 151–159. doi:10.1007/BF01092051. S2CID 84193551.{{cite journal}}: Pemeliharaan CS1: Banyak nama: daftar penulis (link)
  13. ^ Liu, KeShun (2012-12-06). Soybeans: Chemistry, Technology, and Utilization (dalam bahasa Inggris). Springer. ISBN 978-1-4615-1763-4.
  14. ^ Dreon M. S., Ituarte S. & Heras H. (2010). "The Role of the Proteinase Inhibitor Ovorubin in Apple Snail Eggs Resembles Plant Embryo Defense against Predation". PLoS ONE 5(12): e15059. DOI:10.1371/journal.pone.0015059.
  15. ^ De Mais, Daniel. ASCP Quick Compendium of Clinical Pathology, 2nd Ed. ASCP Press 2009.
  • Jones et al., Biochem., 2, 66, (1963)
  • Lineweaver and Murray JBC, 171, 565 (1947)
  • Kunitz and Northrop J. Gen. Physiol., 19, 991 (1936)
  • Fraenkel-Conrat, et al., Arch. Biochem. Biophys., 37, 393 (1952)
  • Frattali, V., and Steiner, R.: Biochem., 7, 521 (1968)

Pranala luar

Templat:Enzyme inhibition Templat:Serine endopeptidases Templat:Enzymes

Content Disclaimer

Informasi ini disarikan dari Wikipedia dan disajikan kembali untuk tujuan edukasi. Konten tersedia di bawah lisensi CC BY-SA 3.0. Kami tidak bertanggung jawab atas ketidakakuratan data yang bersumber dari kontribusi publik tersebut.

  1. The information displayed on this website is sourced in part or in whole from Wikipedia and has been adapted for the purpose of restating it. We strive to provide accurate and relevant information, however:
  2. There is no guarantee of absolute accuracy. Wikipedia is an open, collaborative project that can be edited by anyone, so information is subject to change.
  3. It is not intended to constitute professional advice. The content displayed is for informational and educational purposes only. For important decisions (e.g., medical, legal, or financial), please consult a professional.
  4. Content copyright. Wikipedia is licensed under the Creative Commons Attribution-ShareAlike License (CC BY-SA). This means that content may be reused with appropriate attribution and shared under a similar license.
  5. Responsible use. Any risk arising from the use of information from this website is entirely the responsibility of the user.
Kembali kehalaman sebelumnya